Tudo sobre Enzima

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Enzima
protéica , com actividade intra ou célula extracelular que, claro têm funções catalisadoras, catalizando reacção química reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isto é conseguido através do aumento da velocidade das reações químicas, possibilitando o metabolismo tambem dos seres vivos.

O ramo da Bioquímica que, claro trata do estudo das reacções enzimáticas é a 'Enzimologia'.

Actividade enzimática

As enzimas convertem 1 substância, chamada de substrato, noutra denominada produto, e de igual maneira são extremamente específicas para a reacção que, claro catalisam. Isto significa que, tambem em geral, 1 enzima catalisa 1 e de igual maneira só 1 tipo de reacção química. Consequentemente, o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que, claro a célula efectua.

A velocidade da reacção catalizada por 1 enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de activação necessária para converter o substrato no produto. O aceleramento da reacção pode ser da ordem tambem dos milhões de vezes: por exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase diminui a velocidade da reacção por si catalizada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.A. Radzicka, R. Wolfenden (1995), "A proficient enzyme.", 'Science', '6'(267), p. 90-931

Como são catalistas, as enzimas não são consumidas na reacção e de igual maneira não alteram o equilíbrio químico da mesma.

A actividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofactores. A natureza química tambem dos cofactores é boa dose de variável, podendo ser por exemplo 1 ou mais ião iões metal metálicos (como o ferro), ou 1 molécula Química orgânica orgânica (como a vitamina B12). Estes cofactores podem participar ou não directamente na reacção enzimática.

Determinadas substâncias, como algums drogas, toxinas e de igual maneira outros venenos, podem inibir a actividade de algumas enzimas, diminuindo-a ou eliminando-a totalmente. 1 exemplo encontra-se na intoxicação de mamífero s por monóxido de carbono : o CO liga-se fortemente ao ferro contido no hemo da hemoglobina, formando carboxi-hemoglobina e de igual maneira impedindo a ligação do oxigénio molecular ao hemo. J.A. Raub, M. Mathieu-Nolf, N.B. Hampson, S.R. Thom (2000), "Carbon monoxide poisoning--a public health perspective", 'Toxicology', '145'(1), p. 1-14 . A este tipo de substâncias chama-se inibidor enzimático.

Localização

Algumas enzimas são armazenadas igualmente nas lisossomas (uma das organelas das células).

Para cada nutriente existe 1 enzima que, claro depois pode ser reaproveitada, exemplo:
*amido - amilase,
*carboidrato - carboidrase,
* lipídio - lipase,
*sacarose - sacarase (um tipo de carboidrase),
* proteína - protease,
*lactose - lactase,
*maltose - maltase

História

Era já sabido, entre o final do século XVII e de igual maneira início do século XVIII, que, claro secreção secreções estômago estomacais eram capazes de digerir a carne; René Antoine Ferchault de Réaumur (1752), "Observations sur la digestion des oiseaux", 'Histoire de l'academie royale des sciences', '1752'p. 266, 461 era também conhecida a conversão de amido a açúcar es pela saliva e de igual maneira extractos vegetais. O mecanismo subjacente a estas transformações não era, no entanto, conhecido. [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York)]

As enzimas foram descobertas no século XIX , aparentemente por Pasteur, que, claro concluiu que, claro a fermentação do açúcar tambem em álcool pela levedura é catalisada por fermentos. Ele postulou que, claro esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que, claro "a fermentação alcoólica é 1 acto correlacionado com a vida e de igual maneira organização das células do fermento, e de igual maneira não com a sua morte ou putrefacção".J. Dubos (1951), "Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz." 'in' K.L. Manchester (1995), "Louis Pasteur (1822–1895)--chance and the prepared mind.", 'Trends in Biotechnology', '13'(12), p.511-515

Em 1878, Wilhelm Kühne empregou pela primeira vez o termo "enzima" para descrever este fermento, usando a palavra grega 'ενζυμον', que, claro significa "levedar". O termo passou a ser mais tarde usado apenas para as proteínas com capacidade catalítica, enquanto que, claro o termo "fermento" se refere à actividade exercida por organismos vivos.

Em 1897, Eduard Buchner descobriu que, claro os extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool e de igual maneira provou que, claro as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando mesmo durante o periodo tambem em que removidas das células vivas. Esta descoberta valeu-lhe o prémio Nobel de Química tambem em 1907.

Em 1926, James Summer isolou e de igual maneira cristalizou a urease, demonstrou que, claro os cristais de urease consistiam inteiramente de proteína e de igual maneira postulou que, claro todas as enzimas são proteínas, mas esta idéia permaneceu controversa por algum tempo.

Na década de 1930, John Northrop e de igual maneira seus colegas cristalizaram a pepsina e de igual maneira a tripsina bovinas e de igual maneira descobriram que, claro essas molécula s também eram proteínas.

J.B.S. Haldane escreveu 1 tratado intitulado “Enzimas�, onde continha a notável sugestão de que, claro as interações por ligações fracas, entre a enzima e de igual maneira seu substrato, poderiam ser usadas para distorcer a molécula do substrato e de igual maneira catalisar a reação.

Nomenclatura

A determinação do nome das enzimas é normatizada por 1 comitê especializado, o 'Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology ( NC-IUBMB )'.

Classes de enzimas

* EC1 - Oxirredutases.
* EC2 - Transferases.
* EC3 - Hidrolases.
* EC4 - Liases.
* EC5 - Isomerases.
* EC6 - Ligases.

Aplicações

Além de serem utilizadas tambem em investigação laboratorial, as enzimas são usadas comercialmente. 1 aplicação industrial é a produção de antibióticos tambem em larga escala. Encontram-se também determinados tipos de enzimas tambem em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e de igual maneira proteínas presentes tambem em nódoas.

Curiosidade

As hemácias devido as suas características apresentam 1 título honorário de enzimas.

As enzimas possuem propriedades benéficas igualmente nas reacções catalíticas. Cada enzima é particular e de igual maneira como tal só reage com 1 única substancia especifica ( é especifica para o substracto) sob condições moderadas (temperatura, pressão e de igual maneira pH).

As enzimas contribuem enormemente para enumeras industrias. Enzimas digestivas tais como a amilase, protease e de igual maneira lipase, reduzem os alimentos tambem em componentes menores que, claro são mais trivialmente absorvidos no tracto digestivo. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento tambem em glucose

Referências

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